ХУБЕР, РОБЕРТ

ХУБЕР, РОБЕРТ (Huber, Robert), (р. 1937). Нобелевская премия по химии 1988 (совместно с И.Дайзенхофером и Х.Михелем).

Роберт Хубер родился 20 февраля 1937 в Мюнхене в семье Себастьяна и Хелен Хубер. Отец работал в банке кассиром, а мать вела дом и воспитывала детей. В 1947 Роберт поступил в Мюнхенскую Карловскую гуманитарную гимназию с углубленным изучением латыни и греческого, а также некоторых естественных наук, где химию преподавали в качестве факультативного курса всего несколько часов в месяц.

Окончив гимназию с отличием в 1956, Хубер начал учиться в Мюнхенском техническом университете, где в 1960 защитил диплом. Выполнил он его в лаборатории кристаллографии В.Хоппе.

Весь последующий период ученый занимался экспериментальной работой в области рентгеноструктурного анализа органических молекул. В 1963 он защитил диссертацию. В 1971 Хуберу была предложена кафедра структурной биологии в Биоцентре Базельского университета и пост директора в Институте биохимии им. Макса Планка. Он принял эти предложения, не теряя связи с Мюнхенским техническим университетом, где в 1976 стал профессором.

Можно сказать, что он сначала «набивал руку» на объектах разной химической природы (например, диазосоединениях, стероидном производном экдизоне и др.), пока не остановил свой выбор на белках. Толчком к этому были впечатляющие результаты Нобелевских лауреатов 1962 Кендрю и Перуца по установлению структуры гемоглобина и миоглобина.

Развитие методов кристаллографии протеинов являлось ядром работы лаборатории Хубера с момента ее создания в 1970. В ней разрабатывались методы очистки белков, совершенствовались паттерсоновские методы поиска в процессе рентгеноструктурного анализа кристаллов, были созданы компьютерные программы для обсчета большого количества данных и абсорбционной коррекции и т.д. В этой лаборатории был не только накоплен уникальный опыт расшифровки структуры белков, но и введены принципиальные усовершенствования в саму методику анализа.

В лаборатории Хубера был исследован широкий набор белковых молекул (гормон насекомых эритрокруарин, многие классы ингибиторов протеаз, их проэнзимов и образуемых между ними комплексов, в частности, ингибиторы цистеиновых протеаз, гидролитические ферменты, такие как альфа-амилазы, а также креатиновые гидролазы, иммуноглобулины и их фрагменты, интактное антитело и его Fc-фрагмент, гликопротеины, протеины, взаимодействующие с иммуноглобулинами и с комплементарными протеинами, пероксидаза глутатиона, цитрат-синтазы в различной стадии связывания и крупный мультиферментный комплекс – тяжелая рибофлавиновая синтетаза, протеины, участвующие в возбуждении энергии и передаче электронов, легко извлекаемые протеины, аскорбат-оксидаза).

Этот перечень показывает развитие уровня проникновения ученого в природу белковых структур от глобулярных белков относительно простого строения до сложных белковых комплексов.

Наконец, настало время для установления природы такого сложного надбелкового образования, как фотохимический реакционный центр.

В конце июля 1981 коллега Хубера по институту Хартмунд Михель получил первые кристаллы фотосинтезирующего реакционного центра из пурпурной бактерии Rhodopseudomonas viridis. В апреле-мае 1982 Михель предложил официальное сотрудничество Хуберу для установления строения этих кристаллов. Третьим партнером стал сотрудник Хубера Иоганн Дайзенхофер.

В августе 1982 Дайзенхофер приступил к стадии обработки рентгеноструктурных данных. Михель продолжал заниматься экспериментальной работой, а Хубер помогал ему, объясняя, как должен выглядеть диффракционный рисунок ожидаемого производного.

Однако для интерпретации данных рентгеноструктурного анализа были необходимы сведения о полной биохимической характеристике объекта, а также определение аминокислотных последовательностей. После предварительного мечения пептидных цепей, выполненного Дайзенхофером, эта часть исследования, проводившаяся Михелем, оказалась самым трудным участком работы. Тем не менее, и ее удалось успешно завершить.

В конце 1983 исследователи поняли, что окончательное решение задачи близко. Прошло еще почти два года прежде, чем была воссоздана полная структура реакционного центра и еще два года, прежде чем точность реконструкции не стала близкой к разрешению в 2.3 Å.

Это исследование и было увенчано Нобелевской премией «за определение трехмерной структуры фотосинтетического реакционного центра», разделенной между Хубером, Михелем и Дайзенхофером.

Хубер активно продолжил структурные исследования биомолекул, которые представляют собой совместную работу со многими учеными самых разных национальностей – от японцев до греков, включая, конечно, и соотечественников, и в контакте с другими лабораториями, многие из которых находятся за рубежом.

В 1960 Хубер женился на Кристи Эссиг (Christa Essig). У них четверо детей – 2 дочери и 2 сына.

Работы: Перенос энергии в биологических системах: Нобелевские лекции (Химия за рубежом) / [Пер. с англ.]. М., 1990; Crystal structure analysis and molecule model of human C3a anaphylatoxin // Hoppe Seylers Z. Physiol. Chem. 1980 V. 361. N. 9. P. 1389-1399 (with H.Scholze, E.P.Paques, J.Deisenhofer).

К.Н.Зеленин