ВЮТРИХ, КУРТ

ВЮТРИХ, КУРТ (Wütrich, Kurt), (р. 1938), (Швейцария). Нобелевская премия по химии, 2002 (совместно с Д.Фенном и К.Танакой).

Родился 4 октября 1938 года в Ааберге (Швейцария). С 1957 по 1962 учился химии, физике и математике в Бернском университете. Затем выполнил диссертацию в Базельском университете, став дипломированным спорт-инструктором, и в течение года стажировался там же. Круг его интересов в науке определился, когда он продолжил стажировку в США (1965–1967) в Калифорнийском университете в Беркли. Далее Вютрих работал в частной компании «Белл телефон» в Мюррей-Хилле (Нью-Джерси).

В 1969 Вютрих вернулся на родину и начал работать в Федеральном технологическом институте в Цюрихе. Здесь работали Нобелевские лауреаты Т.Рейхштейн, В.Прелог, Л.Ружичка, Г.Штаудингер. Там же трудился с 1968 и специалист в области ядерного магнитного резонанса Нобелевский лауреат (1991) Р.Эрнст. С ним, начиная с 1976, Вютрих интенсивно сотрудничал. Целью Вютриха было приложение разработанной Эрнстом двухмерной спектроскопии к нуждам молекулярной биологии.

В 1946 Ф.Блох (F.Bloch) и Э.М.Парселл (E.M.Purcell) независимо друг от друга разработали метод ядерного магнитного резонанса (ЯМР), который быстро стал незаменимым средством структурного химического анализа, за что авторы получили Нобелевскую премию по физике (1952). В 1970–1980-х Эрнст развил аналитические методы двухмерной спектроскопии ЯМР с применением Фурье-преобразования, что существенно расширило возможности анализа строения молекул. Следовало применить этот метод для изучения структуры биологических макромолекул.

ЯМР дает информацию о трехмерной структуре и внутренней динамике молекул. В результате исследований, предпринятых в начале 1980-х, Вютрих сумел применить метод ЯМР к структурному анализу белков. Он развил общий метод систематического поиска некоторых опорных точек в молекуле белка и определения расстояний между ними. Используя эти расстояния, он смог получать трехмерную структуру белка.

Примером может служить структурный анализ приона – белка, вызывающего коровье бешенство. Вютрих с коллегами показали, что в водном растворе прионовый белок состоит из двух частей: приблизительно половина цепи принимает хорошо организованную, довольно жесткую трехмерную структуру, в то время как другая половина деструктурирована и весьма мобильна.

Во многих отношениях метод ЯМР в руках биохимиков дополняет метод рентгеноструктурного анализа. Если белок исследован обоими методами, получается информация о его трехмерной структуре как в кристаллах, так и в растворе. Преимущество ЯМР состоит в том, что белки могут быть изучены в растворах, т.е. в окружающей среде, подобной живой клетке. Специфика ЯМР – способность демонстрировать неструктурированные и очень мобильные части молекулы.

Возможно, самое важное прикладное использование ЯМР будет состоять в целенаправленном поиске биологически активных молекул, механизм действия которых заключается во взаимодействии с данной биологической макромолекулой. Если маленькая молекула связывается с большой, изменяется спектр ЯМР последней. Это может использоваться в ранней стадии скриннинга фармацевтических препаратов.

Сам Вютрих использовал этот метод для изучения структуры и функций белков и нуклеиновых кислот, в исследовании их меж- и внутримолекулярных взаимодействий, в обследовании структуры генома, в биомедицинских экспериментах в области подавления иммунитета.

Начинал Вютрих с приват-доцентства, а в 1980 стал профессором кафедры биофизики. В 1995–2000-х возглавлял биологический факультет. С 2001 Вютрих начал выполнять функции профессора в Исследовательском университете Скриппса в Ла-Йолле (США), т.к. по швейцарским законам он должен был уйти в отставку.

Он был и остается консультантом многих ведущих фармацевтических фирм – «Хёхст», «Сандос», «Хоффман-Ля Рош», «Сиба-Джейджи» и др.

Перу Вютриха принадлежат книги ЯМР в биологических исследованиях. Пептиды и белки. (1976), ЯМР белков и нуклеиновых кислот (1986).

В 2002 Вютриху была присуждена половина Нобелевской премии «за его развитие спектроскопии ядерного магнитного резонанса для определения трехмерной структуры биологических макромолекул в растворе». Другую половину разделили К.Танака и Дж.Фенн.

Работы: NMR in Biological Research: Peptides and Proteins. Elsevier Science, 1976; NMR of Proteins and Nucleic Acids. Wiley-Interscience, 1986; NMR in Structural Biology: A Collection of Papers (World Scientific Series in 20th Century Chemistry, V. 5). World Scientific Pub. Co., 1995.

Кирилл Зеленин