БОЙЕР, ПОЛ

БОЙЕР, ПОЛ (Boyer, Paul) (р. 1918). Нобелевская премия по химии, 1997 (совместно с Д.Уокером и Й.Скоу).

Родился в 1918 и до 21 года жил в городке Прово (штат Юта, США), основанном мормонами за 70 лет до его рождения. Отец, врач-остеопат Делл Делос Бойер – один из потомков первопоселенцев с «Мэйфлауэра». Мать, Грейс Гаймон умерла в 1933, когда младшему из пятерых детей было 8 лет. Через 15 лет после этого отец вновь женился.

Первое знакомство с химией произошло, когда Бойеру подарили химический набор. Он начал учебу в Паркеровской школе, а закончил Фарреровскую среднюю школу, причем был младше одноклассников и окончил школу в 16 лет.

Продолжил образование в местном колледже – Бригхэймском молодежном университете. Из курса химического анализа получил представление о необходимости и красоте точных измерений, а его особый интерес вызывала органическая химия. Летом Бойер, как и многие сверстники, подрабатывал официантом или служащим гостиницы.

Благодаря выделенной ему стипендии оказался в аспирантуре на кафедре биохимии Висконсинского университете в Мэдисоне и весной 1943 защитил диссертацию, посвященную активации фермента пируваткиназы.

Так как шла война, Бойер был включен в военный проект, выполнявшийся в Станфордском университете и касавшийся альбуминов плазмы крови. Его основной целью было найти способ стабилизации растворов. Предложенный им метод стабилизации добавлением бутирата был принят, и используется до сих пор. Исследования в Станфорде дали опыт Бойеру работы с белками.

В конце войны принял предложение стать ассистентом Миннесотского университета, однако, его направили служить на флот и только через год он приехал в Миннесоту. Зарплаты преподавателя не хватало, чтобы содержать семью, которая в то время состояла из троих детей, и Бойер работал в свободное время снабженцем, водопроводчиком, электриком, плотником и т.д.

Гуггенхеймовская стипендия дала Бойеру возможность провести год в Швеции. Там он вел исследовательскую работу в Стокгольмском университете вместе с Олафом Линдбергом (Olov Lindberg) и в Нобелевском медицинском институте у Акселя Хуго Теодора Теорелля (Нобелевский лауреат по физиологии медицине, в 1955).

Сам Бойер в 1955 получил премию по химии ферментов Американского химического общества. В 1956 ему была предоставлена профессорская стипендия фонда Хилла, и он отправился в филиал Миннесотского университета в Миннеаполис, где продолжил исследования ферментов. Более всего его волновал вопрос синтеза АТФ, на чем он и сосредоточил свое внимание.

Летом 1963 приступил к работе в Калифорнийском университете в Лос-Анджелесе, в новой лаборатории у подножья гор Санта-Моника. Он и его сотрудники выяснили, что связанный с ферментом фосфогистидин, который они открыли, является промежуточным звеном в цикле фосфорилирования лимонной кислоты. Это было шагом на пути к будущему открытию.

В 1965 Бойер принял предложение стать директором вновь созданного Института молекулярной биологии при университете. Основной целью создания института было проведение фундаментальных исследований функционирования живых клеток на молекулярном уровне.

Бойер и англичанин Джон Уокер показали, каким образом фермент АТФ-синтаза осуществляет синтез АТФ. Этим синтезом управляет градиент значений рН поперек мембраны.

В 1964 Бойер высказал гипотезу, что синтез АТФ происходит в результате структурных изменений в молекуле АТФ-синтазы. В последующее десятилетие была выявлена еще одна закономерность – последовательность и слаженность действия трех каталитических участков фермента. Это было названо ротационным катализом. Были успешно исследованы и другие аспекты механизма действия АТФ-синтазы. В 1973, применив химические методы, он же предложил механизм этих структурных изменений – механизм связующего обмена.

АТФ-синтаза состоит из связанной с мембраной дисковой части (с субъединицами a, b и c) и части, выступающей из мембраны (с a-, b- и g-субъединицами). При прохождении ионов водорода через с-субъединицу дисковой части в составе мембраны, дисковая часть приходит во вращение. g-Субъединица выступающей части фермента фиксированно связана с дисковой частью и следовательно крутится вместе с ним. Верхняя часть выступающей части АТФ-синтазы подобна цилиндру с чередующимися a- и b -субъединицами (каждых по три). g-Субъединица несимметричной формы в центре цилиндра вызывает изменения структуры b-субъединиц при своем вращении со скоростью 100 оборотов в секунду. Так как g-субъединица функционирует, как несимметричный вал, каждая из трех b-субъединиц вынуждена претерпевать структурные изменения при ее провороте. К одной из них присоединяются АДФ и фосфат-иона, в другой – синтез из них АТФ, в третьей – высвобождение АТФ. В результате одного цикла все три формы меняются местами, и происходит синтез молекулы АТФ. АТФ-синтаза готова к новому циклу.

Работы Бойера по окислительному фосфорилированию продолжалась, и в 1971 было найдено, что энергия в этом процессе не используется непосредственно для образования АТФ, а расходуется, чтобы способствовать отделению уже образованной АТФ от фермента.

Работы Бойера выполнялись при широком международном сотрудничестве как в самой лаборатории, так и в ходе многочисленных заграничных поездок. Бойер с рабочими целями побывал в Австралии, Южной Африке, Японии, Швеции, Франции, ФРГ, России, Италии, Уэльсе, Аргентине, Иране и других странах.

В 1997 ему была присуждена Нобелевская премия, вместе с Й.Скоу и Д.Уокером «за установление ферментативного механизма, управляющего синтезом аденозинтрифосфата (АТФ)». Бойер сказал: «Я твердо верю в то, что наше настоящее и будущее знание о нас самих и обо всем том, что нас окружает, зависит от инструментов и методов науки».

Работы: Enzymes. Peptide Bond Hydrolysis. Academic Press, 1971; The binding change mechanism of ATP synthase – some probabilities and possibilities. – Biochem. Biophys. Acta. № 3, 1993.

Кирилл Зеленин